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코로나19 바이러스가 세포와 결합하는 스파이크 단백질 구조의 안정성을 높이는 쪽으로 진화하면서 전파력이 커지고 있다는 분석이 나왔습니다.
중앙방역대책본부는 충남대 강남숙 교수 연구팀과 공동으로 국내에서 발생한 코로나19 변이 바이러스인 오미크론, 알파, 델타, 뮤, D614G의 스파이크 단백질 구조를 분석했더니 변이 바이러스 가운데 오미크론 변이의 스파이크 단백질 3개 단위체간 거리 편차가 가장 낮아 가장 안정적인 구조를 가진 것으로 나타났다고 밝혔습니다.
스파이크 단백질에 있는 3개의 단위체간 거리가 일정하게 돼 구조가 안정화되면 세포와의 결합이 더욱 쉬워져 전파력이 높아집니다.
연구팀은 "이번 연구 결과는 발생 초기 코로나19 바이러스와 비교해 오미크론 변이의 세포 결합력이 높아지면서 전파력이 커졌을 가능성을 시사하는 것"이라며 "향후에도 구조적 안정성이 우세한 경향의 변이가 발생할 가능성이 높다"고 설명했습니다.
이어 이번 연구는 3개 단위체로 이뤄진 스파이크 전체 단위를 구조화해 형태의 안정성을 분석했다는 데 의미가 있다고 강조했습니다.
YTN 김잔디 (jandi@ytn.co.kr)
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스파이크 단백질에 있는 3개의 단위체간 거리가 일정하게 돼 구조가 안정화되면 세포와의 결합이 더욱 쉬워져 전파력이 높아집니다.
연구팀은 "이번 연구 결과는 발생 초기 코로나19 바이러스와 비교해 오미크론 변이의 세포 결합력이 높아지면서 전파력이 커졌을 가능성을 시사하는 것"이라며 "향후에도 구조적 안정성이 우세한 경향의 변이가 발생할 가능성이 높다"고 설명했습니다.
이어 이번 연구는 3개 단위체로 이뤄진 스파이크 전체 단위를 구조화해 형태의 안정성을 분석했다는 데 의미가 있다고 강조했습니다.
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